Quels sont les inhibiteurs de la protéase du VIH?

Les inhibiteurs de la protéase du VIH, sont tous des peptidomimétiques. Ils se fixent sur le site actif de la protéase virale, et l’empêchent de catalyser le clivage des polypeptides du virus.

Quelle est la biodisponibilité des inhibiteurs du VIH?

Les inhibiteurs de la protéase du VIH, ont une biodisponibilité médiocre, étant à l’origine de volumineuses formulations galéniques, et d’un nombre important de prises journalières. C’est grâce à une de leurs propriétés pharmacocinétiques que la biodisponibilité des IP a été améliorée.

Quels sont les inhibiteurs enzymatiques puissants?

Millepertuis, ail, Inducteurs enzymatiques puissants (phénobarbital, carbamazépine, phénytoïne…) – Rifabutine (risque d’uvéite par surdosage en rifabutine. Réduire la posologie au quart de la dose avec LPV, à la moitié de la dose avec APV-fAPV-IDV-SQV et NFV)

Quels sont les Inhibiteurs d’intégrase?

Les inhibiteurs d’intégrase sont une classe de médicaments qui stoppe l’action de l’enzyme intégrase.

Les inhibiteurs de la protéase du VIH (ritonavir, atazananvir et tipranavir) ont eu un rôle clé dans le traitement de l’infection par le VIH depuis leur emploi dans les années 1990.

Quels sont les systèmes protéolytiques chez les bactéries?

Des systèmes protéolytiques chez les bactéries ou dans certains compartiments des Eucaryotes (lysosome, peroxysome, mitochondrie.) hydrolysent les protéines mal repliées, des protéines membranaires, des protéines extracellulaires et des protéines caractérisées par de trés longs temps de demi-vie (8).

Quelle est la biosynthèse des protéines alimentaires?

Elle est biosynthétisée dans les cellules acineuses du pancréas et est libérée par le canal pancréatique dans le tractus gastro-intestinal. Après activation par l’entérokinase ou par autocatalyse, elle hydrolyse (avec la chymotrypsine et l’ élastase) les protéines alimentaires en peptides.